Arginine methylation regulator identification using functional genomics (Q2720796)
Jump to navigation
Jump to search
Project Q2720796 in Cyprus
| Language | Label | Description | Also known as |
|---|---|---|---|
| English | Arginine methylation regulator identification using functional genomics |
Project Q2720796 in Cyprus |
Statements
212,500.0 Euro
0 references
250,000.0 Euro
0 references
85.0 percent
0 references
10 March 2017
0 references
14 January 2022
0 references
University of Cyprus
0 references
Η λειτουργία των πρωτεΐνων συχνά ρυθμίζεται από μετα-μεταφραστικές τροποποιήσεις, όπως μεθυλίωση, φοσφορυλίωση, ακετυλίωση και ουβικιτινίωση, οι οποίες προσθέτονται στην πλευρική αλυσίδα των αμινοξέων. Αλλαγές στα επίπεδα αυτών των τροποποιήσεων μπορεί να αλλοιώσουν δραματικά τη δραστικότητα των στοχευμένων πρωτεϊνών. Η μεθυλίωση αργινίνης είναι μια τέτοια πρωτεΐνική τροποποίηση που καταλύεται από την οικογένεια ενζύμων γνωστά ως PRMTs (protein arginine methyltransferases). Τα PRMTs είναι διάχυτα σε ευκαρυωτικά κύτταρα και η μεθυλίωση αργινίνης βρίσκεται τόσο σε κυτταροπλασματικές όσο και πυρηνικές πρωτεΐνες. Έτσι, δεν αποτελεί έκπληξη ότι τα ένζυμα PRMTs και η μεθυλίωση αργινίνης εμπλέκονται στην παθογένεση διαφόρων ανθρώπινων ασθενειών συμπεριλαμβανομένου του καρκίνου. Παρά τη μεγάλη πρόοδο στην κατανόηση του βιολογικών ρόλων της μεθυλίωσης αργινίνης και των κυτταρικών λειτουργιών των PRMTs, οι γνώσεις σχετικά με τη ρύθμιση αυτής της πρωτεΐνικής τροποποίησης και των ενζύμων που την καταλύουν παραμένουν πολύ περιορισμένες. Επιπλέον, ένζυμα τα οποία μπορούν να αφαιρέσουν αυτή την τροποποίηση από τις αργινίνες δεν έχουν ακόμη ανακαλυφθεί. Ως εκ τούτου, ο κύριος στόχος αυτής της μελέτης είναι να προσδιορίσει παράγοντες που ρυθμίζουν τα επίπεδα μεθυλίωσης της αργινίνης με την δυνατότητα να ανακαλυφθεί η πολυσυζητημένη απομεθυλάση αργινίνης. Για την επίτευξη αυτού του στόχου, θα χρησιμοποιήσουμε μια σύγχρονη προσέγγιση λειτουργικής γονιδιωματικής στον σακχαρομύκητα S. cerevisiae. Συνολικά, η μελέτη αυτή θα δημιουργήσει νέες θεμελιώδεις επιστημονικές γνώσεις σχετικά με τη ρύθμιση των μετα-μεταφραστικών τροποποιήσεων και θα αποκαλύψει νέες λειτουργίες πρωτεΐνών οι οποίες θα ανοίξουν νέους ορίζοντες στην μελέτη και κατανόηση ανθρώπινων ασθενειών. (Greek)
0 references
Protein function is often regulated by meta-translation modifications such as methylation, fosphorylation, acetylation and ubiquitinisation, which are added to the lateral chain of amino acids. Changes in the levels of these modifications can dramatically alter the activity of targeted proteins. Arginine methylation is such a protein modification catalysed by the enzyme family known as PRMTs (protein arginine methyltransferases). PRMTs are diffuse in eukaryotic cells and arginine methylation is found in both cytoplasmic and nuclear proteins. Thus, it is not surprising that PRMTs and arginine methylation are involved in the pathogenesis of various human diseases including cancer. Despite great advances in understanding the biological roles of arginine methylation and cellular functions of PRMTs, knowledge about the regulation of this protein modification and its catalysing enzymes remains very limited. In addition, enzymes that can remove this modification from arginines have not yet been discovered. Therefore, the main objective of this study is to identify factors that regulate the methylation levels of arginine with the potential to discover the much-discussed arginine demethylase. To achieve this goal, we will use a modern functional genomic approach to S. cerevisiae saccharomyce. Overall, this study will create new fundamental scientific knowledge on the regulation of translating modifications and will reveal new protein functions that will open new horizons to the study and understanding of human diseases. (English)
31 May 2021
0 references
La fonction des protéines est souvent régulée par des modifications post-traductionnelles, telles que la méthylation, la phosphorylation, l’acétylation et l’uvicitinisation, qui sont ajoutées à la chaîne latérale des acides aminés. Les changements dans les niveaux de ces modifications peuvent modifier considérablement l’activité des protéines ciblées. La méthylation de l’arginine est une telle modification protéique catalysée par la famille d’enzymes appelées PRMT (protéine arginine méthyltransférases). Les PRMT sont diffus dans les cellules eucaryotes et la méthylation de l’arginine est présente dans les protéines cytoplasmiques et nucléaires. Il n’est donc pas surprenant que les enzymes PRMT et la méthylation de l’arginine soient impliquées dans la pathogenèse de diverses maladies humaines, y compris le cancer. Malgré de grands progrès dans la compréhension des rôles biologiques de la méthylation de l’arginine et des fonctions des cellules PRMT, les connaissances sur la façon de réguler cette modification protéique et les enzymes qui la catalysent restent très limitées. En outre, des enzymes qui peuvent éliminer cette modification des arginines n’ont pas encore été découvertes. Par conséquent, l’objectif principal de cette étude est d’identifier les facteurs régulant les niveaux de méthylation de l’arginine avec le potentiel de découvrir l’arginine déméthylase très discutée. Pour atteindre cet objectif, nous utiliserons une approche génomique fonctionnelle moderne de S. cerevisiae. Dans l’ensemble, cette étude créera de nouvelles connaissances scientifiques fondamentales sur la réglementation des modifications post-traductionnelles et révélera de nouvelles fonctions protéiques qui ouvriront de nouveaux horizons dans l’étude et la compréhension des maladies humaines. (French)
27 November 2021
0 references
*Δεν έχει γεωγραφική διάσταση*
0 references
Identifiers
34488
0 references