LAST GENERATION ENZYMES OBTAINED FOR FOOD APPLICATIONS BY PROTEIN ENGINEERING (Q3149780)
Jump to navigation
Jump to search
Project Q3149780 in Spain
| Language | Label | Description | Also known as |
|---|---|---|---|
| English | LAST GENERATION ENZYMES OBTAINED FOR FOOD APPLICATIONS BY PROTEIN ENGINEERING |
Project Q3149780 in Spain |
Statements
63,525.0 Euro
0 references
127,050.0 Euro
0 references
50.0 percent
0 references
1 January 2014
0 references
31 December 2016
0 references
AGENCIA CONSEJO SUPERIOR DE INVESTIGACIONES CIENTIFICAS
0 references
39°30'14.11"N, 0°26'31.56"W
0 references
46190
0 references
LAS ENZIMAS SON CATALIZADORES ESENCIALES EN LA INDUSTRIA DE ALIMENTOS. SIN EMBARGO, SU APLICACION SE ENCUENTRA RESTRINGIDA EN ALGUNOS CASOS POR LIMITACIONES DE ESTABILIDAD. ADEMAS, LA EFICIENCIA ENZIMATICA ES EN MUCHAS OCASIONES EL PRINCIPAL CUELLO DE BOTELLA EN EL RENDIMIENTO FINAL DEL PRODUCTO. LA INGENIERIA DE PROTEINAS SE PUEDE UTILIZAR PARA EL DESARROLLO DE NUEVAS VARIANTES ENZIMATICAS CON PROPIEDADES MEJORADAS. EN ESTE CONTEXTO, LAS GLICOSIDO-HIDROLASAS (GHS) SON CANDIDATAS MUY INTERESANTES PARA ESTE TIPO DE APROXIMACION. EN LOS ULTIMOS AÑOS, SE ESTA PRESTANDO UNA ATENCION ESPECIAL A NUEVAS APLICACIONES DE ESTAS ENZIMAS, INCLUYENDO LA PREPARACION DE PRODUCTOS LACTEOS SIN LACTOSA, OLIGOSACARIDOS PREBIOTICOS O GLICOCONJUGADOS DE MOLECULAS BIOACTIVAS. ALGUNAS GHS SON CAPACES DE SINTETIZAR OLIGOSACARIDOS PREBIOTICOS MEDIANTE UNA REACCION DE TRANSGLICOSILACION QUE COMPITE CON LA HIDROLISIS. EL RENDIMIENTO DEL PRODUCTO FINAL DEPENDE DE DETERMINANTES ESTRUCTURALES SUSCEPTIBLES DE SER INGENIERIZADOS PARA MEJORAR SU EFICIENCIA. _x000D_ LA INMOVILIZACION DE PROTEINAS FACILITA EL RECICLADO DEL ENZIMA Y EVITA QUE SE LIBERE AL PRODUCTO FINAL. ADEMAS, TAMBIEN PUEDE MEJORAR LA ESTABILIDAD Y LAS PROPIEDADES CATALITICAS DEL ENZIMA. LA CONSTRUCCION DE PROTEINAS HIBRIDAS QUE INCLUYAN MODULOS CON AFINIDAD POR UN SOPORTE SOLIDO PUEDE REDUCIR LOS COSTES DE PURIFICACION, PROPICIANDO LA UNION SELECTIVA DEL ENZIMA QUIMERICO. POR TANTO, EL ANALISIS DE LAS PROPIEDADES DE UNION DE ESTOS MODULOS ES CRITICO PARA ESTAS APLICACIONES. _x000D_ EL PRESENTE SUBPROYECTO PRETENDE GENERAR UN REPERTORIO DE ENZIMAS CON MAYOR EFICACIA, NUEVAS ACTIVIDADES CATALITICAS O SUSCEPTIBLES DE SER INMOVILIZADAS EN SOPORTES ECONOMICOS. PARA ALCANZAR ESTA META SE PLANTEAN TRES OBJETIVOS ESPECIFICOS:_x000D_ 1. MEJORA DE LA EFICIENCIA Y ESTABILIDAD ENZIMATICA. SE APLICARA EL DISEÑO RACIONAL PARA MEJORAR LA EFICACIA DE LAS ENZIMAS SELECCIONADAS POR OTROS SOCIOS DEL PROYECTO COMO MEJORES CANDIDATAS PARA LA GLICOSILACION DE COMPUESTOS BIOACTIVOS. LA ESTABILIDAD ENZIMATICA SE INCREMENTARA COMBINADO APROXIMACIONES DE MUTAGENESIS DIRIGIDA Y EVOLUCION DIRIGIDA, CON EL OBJETIVO DE INCREMENTAR LA VIDA UTIL DE ENZIMAS DE RELEVANCIA INDUSTRIAL. SE INCLUIRA TAMBIEN EN ESTE ESTUDIO UNA GLUCOSA OXIDASA, YA QUE SE HA DESCRITO QUE REDUCE LA INHIBICION POR PRODUCTO EN REACCIONES DE TRANSGLICOSILACION._x000D_ 2. CARACTERIZACION ESTRUCTURAL Y FUNCIONAL DE MODULOS NO CATALITICOS. EL OBJETIVO FINAL DE ESTE ESTUDIO ES OBTENER ENZIMAS HIBRIDAS CON NUEVAS PROPIEDADES. SE ESTUDIARAN DIVERSOS MODULOS DE UNION A CARBOHIDRATOS ANALIZANDO SU CAPACIDAD PARA MEDIAR LA INMOVILIZACION DE ENZIMAS GLICOSIDICAS (BETA-GALACTOSIDASAS Y QUITINASAS) A CELULOSA O QUITINA. SE ESTUDIARA TAMBIEN EL PAPEL DE MODULOS DE ADHESION A CELULAS, PRESENTES EN LA GLUCOAMILASA DE LEVADURA Y EN FLOCULINAS, EN LA INMOVILIZACION DE ENZIMAS SOBRE PLASTICOS O SOBRE LA SUPERFICIE DE MICROORGANISMOS GRAS._x000D_ 3. BIOSINTESIS DE OLIGOSACARIDOS MEDIANTE GLICOSIDASAS INGENIERIZADAS. SE OPTIMIZARA LA PRODUCCION DE FRUCTO-OLIGOSACARIDOS MEDIANTE LA INGENIERIZACION DE LA INVERTASA DE SACCHAROMYCES CEREVISIAE MIENTRAS QUE LA SINTESIS DE GALACTO-OLIGOSACARIDOS SE ABORDARA UTILIZANDO DIFERENTES -GALACTOSIDASAS INGENIERIZADAS. SE ENSAYARA LA COMBINACION DE AMBOS TIPOS DE ENZIMA PARA LA SINTESIS DEL DISACARIDO PREBIOTICO LACTULOSA. (Spanish)
0 references
ENZYMES ARE ESSENTIAL CATALYSTS IN THE FOOD INDUSTRY. HOWEVER, ITS APPLICATION IS RESTRICTED IN SOME CASES BY STABILITY LIMITATIONS. IN ADDITION, ENZYME EFFICIENCY IS OFTEN THE MAIN BOTTLENECK IN THE FINAL PERFORMANCE OF THE PRODUCT. PROTEIN ENGINEERING CAN BE USED FOR THE DEVELOPMENT OF NEW ENZIMATIC VARIANTS WITH IMPROVED PROPERTIES. IN THIS CONTEXT, GLYCOSIDO-HYDROLASE (GHS) ARE VERY INTERESTING CANDIDATES FOR THIS TYPE OF APPROACH. IN THE LAST FEW YEARS, SPECIAL ATTENTION IS BEING PAID TO NEW APPLICATIONS OF THESE ENZYMES, INCLUDING THE PREPARATION OF LACTOSE-FREE, PREBIOTIC OLIGOSACARIDES OR GLYCOCONJUGATED PRODUCTS OF BIOACTIVE MOLECULES. SOME GHS ARE ABLE TO SYNTHESISE PREBIOTIC OLIGOSACARIDES BY A REACTION OF TRANSGLICOSILACION THAT COMPETES WITH HYDROLYSIS. THE PERFORMANCE OF THE FINAL PRODUCT DEPENDS ON STRUCTURAL DETERMINANTS THAT CAN BE ENGINEERED TO IMPROVE ITS EFFICIENCY. _x000D_ the INMOVILISATION OF PROTEINS FACILITIES THE RECICLADE OF ENZIMA AND EVITA THAT THE FINAL PRODUCT is freed. IN ADDITION, IT CAN ALSO IMPROVE THE STABILITY AND CATALITIC PROPERTIES OF THE ENZYME. THE CONSTRUCTION OF HYBRID PROTEINS THAT INCLUDE MODULES WITH AFFINITY FOR A SOLID SUPPORT CAN REDUCE THE COSTS OF PURIFICATION, ENABLING SELECTIVE UNION OF THE ENZYME QUIMERICO. THEREFORE, THE ANALYSIS OF THE PROPERTIES OF UNION OF THESE MODULES IS CRITICAL FOR THESE APPLICATIONS. _x000D_ the present sub-project PRESENT TO GENERAL A REPERTORY OF ENZIMAS WITH MAY EFICACY, NEW CATALITIC ACTIVITIES OR SUSCEPTIBLE OF BEING IN ECONOMIC SUPPORTS. Three SPECIFIC OBJECTIVES:_x000D_ 1. IMPROVED EFFICIENCY AND ENZYME STABILITY. RATIONAL DESIGN WILL BE APPLIED TO IMPROVE THE EFFECTIVENESS OF ENZYMES SELECTED BY OTHER PROJECT PARTNERS AS BEST CANDIDATES FOR GLICOSILACION OF BIOACTIVE COMPOUNDS. ENZYME STABILITY WILL BE INCREASED COMBINED APPROACHES OF DIRECTED MUTAGENESIS AND DIRECTED EVOLUTION, WITH THE AIM OF INCREASING THE USEFUL LIFE OF ENZYMES OF INDUSTRIAL RELEVANCE. It will also be included in this state of an OXIDIDASE GLUCOSE, AND THAT IS DESCRITED THAT REDUCT INHIBITION IN TRANSGLICOSILACATION REACTIONS._x000D_ 2. STRUCTURAL AND FUNCTIONAL CHARACTERISATION OF NON-CATALYTIC MODULES. THE ULTIMATE GOAL OF THIS STUDY IS TO OBTAIN HYBRID ENZYMES WITH NEW PROPERTIES. VARIOUS MODULES OF UNION TO CARBOHYDRATES WILL BE STUDIED ANALYSING THEIR ABILITY TO MEDIATE THE INMOVILISATION OF GLYCOSIDIC ENZYMES (BETA-GALACTOSIDASE AND CHITINOAS) TO CELLULOSE OR CHITIN. Study will also be made of CELULAS, presently on levadula glucoamylase and in FLOCULINs, in FLOCULINS, in the embodiment of enzymes on PLASTICS or on the SUPERFICE OF MICROORGANISMS GRAS._x000D_ 3. BIOSYNTHESIS OF OLIGOSACARIDES BY ENGINEERED GLYCOSIDASE. THE PRODUCTION OF FRUCTO-OLIGOSACARIDES WILL BE OPTIMISED BY INNGENIERISATION OF THE INVERTASE OF SACCHAROMYCES CEREVISIAE WHILE THE SYNTHESIS OF GALACTO-OLIGOSACARIDES WILL BE ADDRESSED USING DIFFERENT -ENGINEERED GALACTOSIDASAS. THE COMBINATION OF BOTH TYPES OF ENZYME WILL BE TESTED FOR THE SYNTHESIS OF PREBIOTIC LACTULOSE DISACARIDE. (English)
12 October 2021
0 references
Paterna
0 references
Identifiers
BIO2013-48779-C4-3-R
0 references