Arginine methylation regulator identification using functional genomics (Q2720796): Difference between revisions
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(Created claim: summary (P836): De functie van eiwitten wordt vaak geregeld door post-translationele modificaties, zoals methylatie, fosforylatie, acetylering en uvicitinisatie, die worden toegevoegd aan de laterale keten van aminozuren. Veranderingen in de niveaus van deze wijzigingen kunnen de activiteit van gerichte eiwitten drastisch veranderen. Argininemethylation is een dergelijke eiwitmodificatie gekatalyseerd door de enzymfamilie PRMTs (eiwitargininemethyltransferasen)...) |
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Identificazione dei regolatori di metilazione dell'arginina mediante genomica funzionale | |||||||||||||||
| Property / summary | |||||||||||||||
La funzione delle proteine è spesso regolata da modifiche post-traduzionali, come metilazione, fosforilazione, acetilazione e uvicitinizzazione, che vengono aggiunte alla catena laterale degli amminoacidi. I cambiamenti nei livelli di queste modifiche possono alterare drasticamente l'attività delle proteine mirate. La metilazione dell'arginina è una tale modifica proteica catalizzata dalla famiglia enzimatica nota come PRMTs (proteine arginina metiltransferasis). Le PRMT sono diffuse nelle cellule eucariotiche e la metilazione dell'arginina si trova sia nelle proteine citoplasmiche che nelle proteine nucleari. Pertanto, non è sorprendente che gli enzimi PRMT e la metilazione dell'arginina siano coinvolti nella patogenesi di varie malattie umane, tra cui il cancro. Nonostante i grandi progressi nella comprensione dei ruoli biologici della metilazione dell'arginina e delle funzioni cellulari PRMT, le conoscenze su come regolare questa modifica proteica e gli enzimi che la catalizzano rimane molto limitata. Inoltre, gli enzimi che possono rimuovere questa modifica dalle arginine non sono ancora stati scoperti. Pertanto, l'obiettivo principale di questo studio è identificare i fattori che regolano i livelli di metilazione dell'arginina con il potenziale di scoprire la tanto discussa arginina demetilasi. Per raggiungere questo obiettivo, useremo un moderno approccio genomico funzionale a S. cerevisiae. Nel complesso, questo studio creerà nuove conoscenze scientifiche fondamentali sulla regolamentazione delle modifiche post-traduzionali e rivelerà nuove funzioni proteiche che apriranno nuovi orizzonti nello studio e nella comprensione delle malattie umane. (Italian) | |||||||||||||||
| Property / summary: La funzione delle proteine è spesso regolata da modifiche post-traduzionali, come metilazione, fosforilazione, acetilazione e uvicitinizzazione, che vengono aggiunte alla catena laterale degli amminoacidi. I cambiamenti nei livelli di queste modifiche possono alterare drasticamente l'attività delle proteine mirate. La metilazione dell'arginina è una tale modifica proteica catalizzata dalla famiglia enzimatica nota come PRMTs (proteine arginina metiltransferasis). Le PRMT sono diffuse nelle cellule eucariotiche e la metilazione dell'arginina si trova sia nelle proteine citoplasmiche che nelle proteine nucleari. Pertanto, non è sorprendente che gli enzimi PRMT e la metilazione dell'arginina siano coinvolti nella patogenesi di varie malattie umane, tra cui il cancro. Nonostante i grandi progressi nella comprensione dei ruoli biologici della metilazione dell'arginina e delle funzioni cellulari PRMT, le conoscenze su come regolare questa modifica proteica e gli enzimi che la catalizzano rimane molto limitata. Inoltre, gli enzimi che possono rimuovere questa modifica dalle arginine non sono ancora stati scoperti. Pertanto, l'obiettivo principale di questo studio è identificare i fattori che regolano i livelli di metilazione dell'arginina con il potenziale di scoprire la tanto discussa arginina demetilasi. Per raggiungere questo obiettivo, useremo un moderno approccio genomico funzionale a S. cerevisiae. Nel complesso, questo studio creerà nuove conoscenze scientifiche fondamentali sulla regolamentazione delle modifiche post-traduzionali e rivelerà nuove funzioni proteiche che apriranno nuovi orizzonti nello studio e nella comprensione delle malattie umane. (Italian) / rank | |||||||||||||||
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| Property / summary: La funzione delle proteine è spesso regolata da modifiche post-traduzionali, come metilazione, fosforilazione, acetilazione e uvicitinizzazione, che vengono aggiunte alla catena laterale degli amminoacidi. I cambiamenti nei livelli di queste modifiche possono alterare drasticamente l'attività delle proteine mirate. La metilazione dell'arginina è una tale modifica proteica catalizzata dalla famiglia enzimatica nota come PRMTs (proteine arginina metiltransferasis). Le PRMT sono diffuse nelle cellule eucariotiche e la metilazione dell'arginina si trova sia nelle proteine citoplasmiche che nelle proteine nucleari. Pertanto, non è sorprendente che gli enzimi PRMT e la metilazione dell'arginina siano coinvolti nella patogenesi di varie malattie umane, tra cui il cancro. Nonostante i grandi progressi nella comprensione dei ruoli biologici della metilazione dell'arginina e delle funzioni cellulari PRMT, le conoscenze su come regolare questa modifica proteica e gli enzimi che la catalizzano rimane molto limitata. Inoltre, gli enzimi che possono rimuovere questa modifica dalle arginine non sono ancora stati scoperti. Pertanto, l'obiettivo principale di questo studio è identificare i fattori che regolano i livelli di metilazione dell'arginina con il potenziale di scoprire la tanto discussa arginina demetilasi. Per raggiungere questo obiettivo, useremo un moderno approccio genomico funzionale a S. cerevisiae. Nel complesso, questo studio creerà nuove conoscenze scientifiche fondamentali sulla regolamentazione delle modifiche post-traduzionali e rivelerà nuove funzioni proteiche che apriranno nuovi orizzonti nello studio e nella comprensione delle malattie umane. (Italian) / qualifier | |||||||||||||||
point in time: 11 January 2022
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Revision as of 10:50, 11 January 2022
Project Q2720796 in Cyprus
| Language | Label | Description | Also known as |
|---|---|---|---|
| English | Arginine methylation regulator identification using functional genomics |
Project Q2720796 in Cyprus |
Statements
212,500.0 Euro
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250,000.0 Euro
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85.0 percent
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10 March 2017
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14 January 2022
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University of Cyprus
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Η λειτουργία των πρωτεΐνων συχνά ρυθμίζεται από μετα-μεταφραστικές τροποποιήσεις, όπως μεθυλίωση, φοσφορυλίωση, ακετυλίωση και ουβικιτινίωση, οι οποίες προσθέτονται στην πλευρική αλυσίδα των αμινοξέων. Αλλαγές στα επίπεδα αυτών των τροποποιήσεων μπορεί να αλλοιώσουν δραματικά τη δραστικότητα των στοχευμένων πρωτεϊνών. Η μεθυλίωση αργινίνης είναι μια τέτοια πρωτεΐνική τροποποίηση που καταλύεται από την οικογένεια ενζύμων γνωστά ως PRMTs (protein arginine methyltransferases). Τα PRMTs είναι διάχυτα σε ευκαρυωτικά κύτταρα και η μεθυλίωση αργινίνης βρίσκεται τόσο σε κυτταροπλασματικές όσο και πυρηνικές πρωτεΐνες. Έτσι, δεν αποτελεί έκπληξη ότι τα ένζυμα PRMTs και η μεθυλίωση αργινίνης εμπλέκονται στην παθογένεση διαφόρων ανθρώπινων ασθενειών συμπεριλαμβανομένου του καρκίνου. Παρά τη μεγάλη πρόοδο στην κατανόηση του βιολογικών ρόλων της μεθυλίωσης αργινίνης και των κυτταρικών λειτουργιών των PRMTs, οι γνώσεις σχετικά με τη ρύθμιση αυτής της πρωτεΐνικής τροποποίησης και των ενζύμων που την καταλύουν παραμένουν πολύ περιορισμένες. Επιπλέον, ένζυμα τα οποία μπορούν να αφαιρέσουν αυτή την τροποποίηση από τις αργινίνες δεν έχουν ακόμη ανακαλυφθεί. Ως εκ τούτου, ο κύριος στόχος αυτής της μελέτης είναι να προσδιορίσει παράγοντες που ρυθμίζουν τα επίπεδα μεθυλίωσης της αργινίνης με την δυνατότητα να ανακαλυφθεί η πολυσυζητημένη απομεθυλάση αργινίνης. Για την επίτευξη αυτού του στόχου, θα χρησιμοποιήσουμε μια σύγχρονη προσέγγιση λειτουργικής γονιδιωματικής στον σακχαρομύκητα S. cerevisiae. Συνολικά, η μελέτη αυτή θα δημιουργήσει νέες θεμελιώδεις επιστημονικές γνώσεις σχετικά με τη ρύθμιση των μετα-μεταφραστικών τροποποιήσεων και θα αποκαλύψει νέες λειτουργίες πρωτεΐνών οι οποίες θα ανοίξουν νέους ορίζοντες στην μελέτη και κατανόηση ανθρώπινων ασθενειών. (Greek)
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Protein function is often regulated by meta-translation modifications such as methylation, fosphorylation, acetylation and ubiquitinisation, which are added to the lateral chain of amino acids. Changes in the levels of these modifications can dramatically alter the activity of targeted proteins. Arginine methylation is such a protein modification catalysed by the enzyme family known as PRMTs (protein arginine methyltransferases). PRMTs are diffuse in eukaryotic cells and arginine methylation is found in both cytoplasmic and nuclear proteins. Thus, it is not surprising that PRMTs and arginine methylation are involved in the pathogenesis of various human diseases including cancer. Despite great advances in understanding the biological roles of arginine methylation and cellular functions of PRMTs, knowledge about the regulation of this protein modification and its catalysing enzymes remains very limited. In addition, enzymes that can remove this modification from arginines have not yet been discovered. Therefore, the main objective of this study is to identify factors that regulate the methylation levels of arginine with the potential to discover the much-discussed arginine demethylase. To achieve this goal, we will use a modern functional genomic approach to S. cerevisiae saccharomyce. Overall, this study will create new fundamental scientific knowledge on the regulation of translating modifications and will reveal new protein functions that will open new horizons to the study and understanding of human diseases. (English)
31 May 2021
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La fonction des protéines est souvent régulée par des modifications post-traductionnelles, telles que la méthylation, la phosphorylation, l’acétylation et l’uvicitinisation, qui sont ajoutées à la chaîne latérale des acides aminés. Les changements dans les niveaux de ces modifications peuvent modifier considérablement l’activité des protéines ciblées. La méthylation de l’arginine est une telle modification protéique catalysée par la famille d’enzymes appelées PRMT (protéine arginine méthyltransférases). Les PRMT sont diffus dans les cellules eucaryotes et la méthylation de l’arginine est présente dans les protéines cytoplasmiques et nucléaires. Il n’est donc pas surprenant que les enzymes PRMT et la méthylation de l’arginine soient impliquées dans la pathogenèse de diverses maladies humaines, y compris le cancer. Malgré de grands progrès dans la compréhension des rôles biologiques de la méthylation de l’arginine et des fonctions des cellules PRMT, les connaissances sur la façon de réguler cette modification protéique et les enzymes qui la catalysent restent très limitées. En outre, des enzymes qui peuvent éliminer cette modification des arginines n’ont pas encore été découvertes. Par conséquent, l’objectif principal de cette étude est d’identifier les facteurs régulant les niveaux de méthylation de l’arginine avec le potentiel de découvrir l’arginine déméthylase très discutée. Pour atteindre cet objectif, nous utiliserons une approche génomique fonctionnelle moderne de S. cerevisiae. Dans l’ensemble, cette étude créera de nouvelles connaissances scientifiques fondamentales sur la réglementation des modifications post-traductionnelles et révélera de nouvelles fonctions protéiques qui ouvriront de nouveaux horizons dans l’étude et la compréhension des maladies humaines. (French)
27 November 2021
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Die Funktion von Proteinen wird oft durch post-translationale Modifikationen wie Methylierung, Phosphorylierung, Acetylierung und Uvicitinisierung reguliert, die der seitlichen Kette von Aminosäuren zugesetzt werden. Veränderungen im Niveau dieser Modifikationen können die Aktivität gezielter Proteine dramatisch verändern. Argininmethylation ist eine solche Proteinmodifikation, die von der Enzymfamilie PRMTs (Proteinargininmethyltransferasen) katalysiert wird. PRMTs sind diffuse in eukaryotischen Zellen und Argininmethylation findet sich sowohl in zytoplasmischen als auch in Kernproteinen. Daher ist es nicht verwunderlich, dass PRMTs Enzyme und Argininmethylation an der Pathogenese verschiedener menschlicher Erkrankungen, einschließlich Krebs, beteiligt sind. Trotz großer Fortschritte beim Verständnis der biologischen Rollen von Argininmethylierung und PRMTs Zellfunktionen bleibt das Wissen über die Regulierung dieser Proteinmodifikation und der Enzyme, die es katalysieren, sehr begrenzt. Darüber hinaus wurden Enzyme, die diese Modifikation von Argininen entfernen können, noch nicht entdeckt. Daher ist das Hauptziel dieser Studie, Faktoren zu identifizieren, die Argininmethylierungsniveaus regulieren, mit dem Potenzial, die viel diskutierte Arginindemethylase zu entdecken. Um dieses Ziel zu erreichen, werden wir einen modernen funktionalen genomischen Ansatz für S. cerevisiae verwenden. Insgesamt wird diese Studie neue grundlegende wissenschaftliche Erkenntnisse über die Regulierung von posttranslationalen Modifikationen schaffen und neue Proteinfunktionen aufzeigen, die neue Horizonte in der Studie und dem Verständnis menschlicher Krankheiten eröffnen werden. (German)
29 November 2021
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De functie van eiwitten wordt vaak geregeld door post-translationele modificaties, zoals methylatie, fosforylatie, acetylering en uvicitinisatie, die worden toegevoegd aan de laterale keten van aminozuren. Veranderingen in de niveaus van deze wijzigingen kunnen de activiteit van gerichte eiwitten drastisch veranderen. Argininemethylation is een dergelijke eiwitmodificatie gekatalyseerd door de enzymfamilie PRMTs (eiwitargininemethyltransferasen). PRMTs zijn diffuus in eukaryotic cellen en argininemethylation wordt gevonden in zowel cytoplasmische als nucleaire eiwitten. Het is dus niet verwonderlijk dat PRMT-enzymen en argininemethylatie betrokken zijn bij de pathogenese van verschillende menselijke ziekten, waaronder kanker. Ondanks grote vooruitgang in het begrijpen van de biologische rollen van argininemethylatie en PRMTs celfuncties, blijft de kennis over hoe deze eiwitmodificatie en de enzymen die katalyseren het katalyseren zeer beperkt. Bovendien zijn enzymen die deze wijziging van arginines kunnen verwijderen nog niet ontdekt. Daarom is het belangrijkste doel van deze studie om factoren te identificeren die argininemethylation niveaus reguleren met het potentieel om de veel besproken arginine demethylase te ontdekken. Om dit doel te bereiken, zullen we gebruik maken van een moderne functionele genomic benadering van S. cerevisiae. Over het algemeen zal deze studie nieuwe fundamentele wetenschappelijke kennis over de regulering van post-translationele modificaties creëren en nieuwe eiwitfuncties onthullen die nieuwe horizonten zullen openen in de studie en het begrip van menselijke ziekten. (Dutch)
29 November 2021
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La funzione delle proteine è spesso regolata da modifiche post-traduzionali, come metilazione, fosforilazione, acetilazione e uvicitinizzazione, che vengono aggiunte alla catena laterale degli amminoacidi. I cambiamenti nei livelli di queste modifiche possono alterare drasticamente l'attività delle proteine mirate. La metilazione dell'arginina è una tale modifica proteica catalizzata dalla famiglia enzimatica nota come PRMTs (proteine arginina metiltransferasis). Le PRMT sono diffuse nelle cellule eucariotiche e la metilazione dell'arginina si trova sia nelle proteine citoplasmiche che nelle proteine nucleari. Pertanto, non è sorprendente che gli enzimi PRMT e la metilazione dell'arginina siano coinvolti nella patogenesi di varie malattie umane, tra cui il cancro. Nonostante i grandi progressi nella comprensione dei ruoli biologici della metilazione dell'arginina e delle funzioni cellulari PRMT, le conoscenze su come regolare questa modifica proteica e gli enzimi che la catalizzano rimane molto limitata. Inoltre, gli enzimi che possono rimuovere questa modifica dalle arginine non sono ancora stati scoperti. Pertanto, l'obiettivo principale di questo studio è identificare i fattori che regolano i livelli di metilazione dell'arginina con il potenziale di scoprire la tanto discussa arginina demetilasi. Per raggiungere questo obiettivo, useremo un moderno approccio genomico funzionale a S. cerevisiae. Nel complesso, questo studio creerà nuove conoscenze scientifiche fondamentali sulla regolamentazione delle modifiche post-traduzionali e rivelerà nuove funzioni proteiche che apriranno nuovi orizzonti nello studio e nella comprensione delle malattie umane. (Italian)
11 January 2022
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*Δεν έχει γεωγραφική διάσταση*
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Identifiers
34488
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